Recombinant Mouse Carbonic anhydrase II Protein

α-凝血酶（α-Thrombin）產品性質中文別名（Chinesesynonym）α-凝血酶；IIa因子；英文別名（Englishsynonym）α-Thrombin；FactorIIaCAS號（CASNO.）9002-04-4分子量（Molecularweight）37000daltons活力（Activity）≥3091.00NIHU/mg緩沖液組分（Buffer）50mMSodiumCitrate/0.2MNaCl/0.1%PEG-8000/pH6.5含量（Totalprotein）0.324mg運輸和保存方法粉末冰袋運輸，2-8℃保存；配好的液體，請于≤-60℃保存。使用方法（酶切體系）產品溶于水，配成的1000U/ml儲存液，根據使用量分配于不同的離心管中，凍存于?20℃保存，凝血酶對不同的融合蛋白切割效率是不一樣的，首先要進行小量切割試驗。比如固定融合蛋白10ug，加不同量的凝血酶（如0.1U,0.2U,0.5U,1U等),在不同的溫度(如4度,16度,室溫或37度等)下進行試驗。泛素化是一個可逆的過程，存在去泛素化酶可以去除泛素分子，從而調節(jié)泛素化的水平和功能。Recombinant Mouse Carbonic anhydrase II Protein,His Tag

基因工程與抗體技術通過基因工程方法，可以構建重組3C蛋白酶，并利用其切割特異性進行活性驗證。此外，通過動物實驗獲得3C蛋白酶抗體，可以探索利用抗體技術抑制3C蛋白酶活性，進而達到抑制病毒復制的目的4。研究進展與挑戰(zhàn)3C蛋白酶及其抑制劑的研究進展迅速，但仍面臨挑戰(zhàn)。例如，需要深入了解不同耐藥突變對3CLpro自身活性的影響，以及不同抑制劑之間的交叉耐藥風險。這些研究對于開發(fā)新的廣譜抗病毒藥物具有重要意義38。結論3C蛋白酶是一類在RNA病毒復制中發(fā)揮關鍵作用的酶，是抗病毒藥物開發(fā)的重要靶點。深入研究3C蛋白酶的結構、功能以及耐藥機制，對于開發(fā)有效的抗病毒藥物和方法具有重要意義。隨著科學技術的不斷進步，3C蛋白酶的研究將為人類戰(zhàn)勝病毒性疾病提供更多的科學依據策略。Recombinant Human CD209/DC-SIGN (His Tag)在生物制藥工業(yè)中，腸激酶用于生產重組蛋白質藥物，通過專一性切割去除不需要的序列，提高藥物純度和活性。

抑肽酶（Aprotinin），又稱為抑蛋白酶肽，是一種競爭性、可逆的絲氨酸蛋白酶抑制劑，可與絲氨酸蛋白酶形成穩(wěn)定復合物并阻斷酶的活性位點，這種結合是可逆的，大多數的抑肽酶-蛋白酶復合物在極端的pH<3.0的條件下解除結合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽釋放酶和血纖維蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。從結構上來說，抑肽酶是一種來自牛肺的單體球狀蛋白，由58個氨基酸組成并排列在具有三個交聯(lián)二硫鍵的單個多肽鏈中。重組抑肽酶采用大腸桿菌表達，在GMP法規(guī)下生產，不含任何動物源成分，無動物源性的病毒污染，氨基酸序列與來源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有與動物源性抑肽酶相同的酶學性質，可替代動物源性抑肽酶用于各種生物技術過程中，如：重組蛋白生產中抑制絲氨酸蛋白酶的活性；細胞培養(yǎng)等。

3C-like蛋白酶是中東呼吸綜合征冠狀病毒（MERS-CoV）等其它冠狀病毒的繁殖過程中極為重要的蛋白酶。它已成為人類在抗冠狀病毒領域中的研究熱點。本文基于計算生物學方法對與MERS-CoV同屬的蝙蝠冠狀病毒HKU4（HKU4-CoV）的43個肽類3C-like蛋白酶抑制劑分子，建立三維定量構效關系（3D-QSAR）模型。在基于配體疊合的基礎上，發(fā)現比較分子相似性指數分析法（CoMSIA）中的四個場組合（位阻場、靜電場、氫鍵供體場與氫鍵受體場）為比較好的模型（Q2=0.522，Rncv2=0.996，Rpre2=0.904；Q2：交叉驗證相關系數，Rncv2：非交叉驗證相關系數，Rpre2：驗證集分子的預測值相關系數），并借助該模型通過分子對接（docking）與分子動力學（MD）方法闡明了配受體結合作用。實驗結果表明：（1）基于比較好的CoMSIA模型基礎上的三維等勢圖形象地說明了分子基團的位阻作用、靜電作用、氫鍵供體與氫鍵受體作用對分子生物活性的影響；（2）分子對接研究結果顯示了疏水性以及結晶水、氨基酸His166和Glu169在配體和受體結合過程中產生重要作用；全長跨膜蛋白CB1它通過與G蛋白的相互作用，調節(jié)細胞內的第二信使系統(tǒng)，如cAMP水平。

產品描述纖維蛋白原（Fibrinogen，Fg），即凝血因子I，分子量約340kDa，由α、β、γ三對不同多肽鏈組成，多肽鏈間以二硫鍵相連。α鏈分子量63.5kDa，β鏈分子量56kDa，γ鏈分子量47kDa，纖維蛋白原約含4%碳水化合物。纖維蛋白原參與凝血的原理：在凝血酶作用下，α鏈與β鏈分別釋放出A肽與B肽，生成纖維蛋白單體。在此過程中，由于釋放了酸性多肽，負電性降低，單體易于聚合成纖維蛋白多聚體，但此時單體之間借氫鍵與疏水鍵相連，尚可溶于稀酸和尿素溶液中。進一步在Ca2+與活化的ⅩⅢ因子作用下，單體之間以共價鍵相連，則變成穩(wěn)定的不溶性纖維蛋白凝塊，完成凝血過程。來源于不同物種（如來源于牛、貓、狗、豚鼠、人、綿羊、小鼠和大鼠等）的纖維蛋白原具有相似的結構和性質。因此，一般來源于一種哺乳動物的纖維蛋白原可與其他來源的凝血酶交叉反應，相反地來自一種哺乳動物蛋白的凝血酶液也可注入多種動物，發(fā)生凝血反應?？缒さ鞍椎亩喙δ苄允顾鼈兂蔀槔硐氲乃幬镒饔冒悬c，例如四次跨膜蛋白CD20、Claudin18.2。Recombinant Human SIRP Beta 1 isoform 3 Protein,His-Avi Tag

酵母重組表達N-糖苷酶F（PNGase F）是一種通過酵母重組表達系統(tǒng)生產的酶。Recombinant Mouse Carbonic anhydrase II Protein,His Tag

生物醫(yī)學應用止血和血栓形成研究牛纖維蛋白原用于研究以理解止血和血栓形成的機制。它作為研究可溶性纖維蛋白原轉化為不溶性纖維蛋白及其與血小板和其他凝血因子相互作用的模型。組織工程在組織工程領域，由于纖維蛋白原能夠在凝固時形成穩(wěn)定的網狀結構，因此被用來創(chuàng)建細胞生長的支架。這一特性使其成為傷口愈合和組織再生應用的理想候選物。藥物開發(fā)纖維蛋白原與各種藥物和化合物的相互作用是研究的一個課題。例如，研究其與某些藥物的結合可以幫助我們理解藥物在分子水平上的運輸和代謝過程，這對藥物開發(fā)至關重要。診斷學纖維蛋白原還用于開發(fā)各種疾病的診斷試驗，其中纖維蛋白原的異常水平可以表明炎癥、損傷或其他病理條件。結論牛纖維蛋白原是一個多面的手分子，在研究和臨床應用中具有重要作用。它的結構復雜性和功能性重要性使其成為持續(xù)研究的寶貴主題。隨著提取和純化方法的不斷改進，其在醫(yī)學和生物技術領域的實用性也將不斷提高。Recombinant Mouse Carbonic anhydrase II Protein,His Tag